¿Cómo puede un microbio del suelo acelerar la fotosíntesis artificial?

Pero los campeones probados del carbono no son las plantas, sino las bacterias del suelo. Algunas enzimas bacterianas dan un paso importante en la fijación de carbono 20 veces más rápido que las enzimas vegetales, y descubrir cómo hacerlo podría ayudar a los científicos a desarrollar formas de fotosíntesis artificial para convertir los gases de efecto invernadero en combustibles, fertilizantes, antibióticos y otros productos.

Ahora, un equipo de investigadores del Laboratorio Nacional del Acelerador SLAC del Departamento de Energía, la Universidad de Stanford, el Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre en Alemania, el Instituto del Genoma Conjunto (JGI) del Departamento de Energía y la Universidad de Concepción en Chile han descubierto cómo el enzima bacteriana descubierta – una máquina molecular Facilita reacciones químicas – ciclos para realizar esta hazaña.

En lugar de agarrar moléculas de dióxido de carbono y unirlas a una biomolécula tras otra, descubrieron que esta enzima consiste en pares de moléculas que actúan en sincronía, como las manos de un malabarista lanzando y atrapando pelotas simultáneamente, para hacer el trabajo más rápido. Un miembro de cada par de enzimas se abre de par en par para capturar un conjunto de componentes de reacción mientras que el otro cierra sobre los componentes capturados y lleva a cabo la reacción de fijación de carbono; Luego intercambian roles en un ciclo continuo.

El equipo descubrió que un solo punto de «pegamento» molecular mantiene unidas cada par de manos enzimáticas para que puedan alternar entre abrir y cerrar de manera coordinada, mientras que el movimiento giratorio ayuda a empujar los ingredientes y los productos finales dentro y fuera de los bolsillos donde se producen las reacciones. tener lugar. Tanto con pegamento como con rodillo, la reacción de fijación del carbón es 100 veces más rápida que sin ellos.

«Esta enzima bacteriana es el fijador de carbono más eficiente que conocemos, y hemos encontrado una explicación precisa de lo que puede hacer», dijo Soichi Wakatsuki, profesor de SLAC y Stanford y uno de los principales líderes del estudio. que fue publicado en Ciencias centrales de la ACS esta semana.

«Algunas de las enzimas de esta familia funcionan lentamente pero de una manera muy específica para producir un solo producto», dijo. «Otros son mucho más rápidos y pueden fabricar bloques de construcción químicos para todo tipo de productos. Ahora que conocemos el mecanismo, podemos diseñar enzimas que combinen las mejores características de ambos enfoques y funcionen muy rápido con todo tipo de materiales de partida».

mejorar la naturaleza

La enzima que estudió el equipo es parte de una familia llamada enoil-CoA carboxilasas/reductasas o ECR. Proviene de una bacteria del suelo llamada Kitasatospora setas, Además de sus habilidades para fijar carbono, también pueden producir antibióticos.

Wakatsuki se enteró de esta familia de enzimas hace seis años por Tobias Erb del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre en Alemania y Yasuo Yoshkuni del Instituto Jane Goodall. El equipo de investigación de Erb ha estado desarrollando biorreactores para la fotosíntesis artificial para convertir el dióxido de carbono (CO).₂) desde el ambiente hasta todo tipo de productos.

Earp dijo que si bien la fotosíntesis es importante para la vida en la Tierra, no es muy eficiente. Como todas las cosas que la evolución ha dado forma a lo largo de los siglos, es tan bueno como debería ser, el resultado de construir lentamente sobre desarrollos anteriores pero sin inventar algo completamente nuevo desde cero.

Lo que es más, dijo, es el paso en la fotosíntesis natural que fija el dióxido de carbono₂ Del aire, que depende de una enzima llamada rubisco, es el cuello de botella que dificulta toda la cadena de reacciones de la fotosíntesis. Por lo tanto, usar enzimas ECR rápidas para realizar este paso y diseñarlas para que funcionen más rápido puede conducir a un aumento significativo en la eficiencia.

«No estamos tratando de hacer una copia al carbón de la fotosíntesis», explicó Earp. «Queremos diseñar un proceso más eficiente utilizando nuestra comprensión de la ingeniería para reconstruir conceptos de la naturaleza. Esta ‘fotosíntesis 2.0’ puede ocurrir en sistemas vivos o sintéticos como cloroplastos artificiales: gotas de agua suspendidas en aceite».

enzima fotos

Wakatsuki y su grupo han estado investigando un sistema relacionado, la fijación de nitrógeno, que convierte el gas nitrógeno de la atmósfera en compuestos que necesitan los seres vivos. Intrigado por la pregunta de por qué las enzimas ECR son tan rápidas, comenzó a colaborar con el grupo de Erb para encontrar respuestas.

Hasan Demirci, investigador asociado en el Grupo Wakatsuki que ahora es profesor asistente en la Universidad de Koc e investigador en el Instituto PULSE de Stanford, dirigió el esfuerzo en SLAC con la ayuda de media docena de pasantes de verano de SLAC que supervisó. «Entrenamos a seis o siete de ellos cada año, y no tienen miedo», dijo. «Vinieron con la mente abierta y estaban dispuestos a aprender e hicieron cosas increíbles».

El equipo de SLAC hizo y cristalizó muestras de la enzima ECR para el examen de rayos X en la fuente de fotones avanzados en el Laboratorio Nacional Argonne del Departamento de Energía. Los rayos X revelaron la estructura molecular de la enzima, la disposición de sus andamios atómicos, tanto por sí sola como cuando se une a una pequeña molécula auxiliar que facilita su acción.

Estudios adicionales de rayos X en la fuente de luz radiante sincrotrón (SSRL) de SLAC mostraron cómo cambiaba la estructura de la enzima cuando se unía a un sustrato, un tipo de banco de trabajo molecular que recolecta componentes para una reacción de fijación de carbono y cataliza la reacción.

Finalmente, un equipo de investigadores de Linac Coherent Light Source (LCLS) de SLAC realizó estudios más detallados de la enzima y sus sustratos en el láser japonés de rayos X de electrones libres SACLA. La elección del láser de rayos X fue importante porque les permitió estudiar el comportamiento de la enzima a temperatura ambiente, cerca de su entorno natural, prácticamente sin daño radiactivo.

Mientras tanto, el equipo de Erb en Alemania y el grupo de profesores asistentes Esteban Vo? hringer-Martinez de la Universidad de Concepción en Chile detalló estudios bioquímicos y simulaciones dinámicas a gran escala para comprender los datos estructurales recopilados por Wakatsuki y su equipo.

Las simulaciones revelaron que la apertura y el cierre de los dos segmentos de enzimas no solo se limitan al pegamento molecular, sino que también implican movimientos de torsión alrededor del eje central de cada par de enzimas, dijo Wakatsuki.

«Este giro es casi como una depiladora que puede sacar el producto terminado o sacar un nuevo lote de ingredientes en el bolsillo donde está la reacción», dijo. Juntos, torcer y sincronizar los pares de enzimas les permite fijar el carbono 100 veces por segundo.

La familia de enzimas ECR también incluye una rama más diversa que puede reaccionar con muchos tipos de biomoléculas para producir una amplia variedad de productos. Pero como no están unidos por pegamento molecular, no pueden coordinar sus movimientos y, por lo tanto, funcionan mucho más lento.

«Si podemos aumentar la velocidad de estas reacciones complejas para crear nuevas biomoléculas, sería un gran salto en el campo», dijo Wakatsuki.

Desde tomas fijas hasta películas fluidas

Los experimentos realizados hasta la fecha han producido instantáneas estables de la enzima, los componentes de la reacción y los productos finales en varias configuraciones.

“Nuestro experimento soñado es integrar todos los componentes a medida que fluyen en la trayectoria del rayo láser de rayos X para que podamos observar la interacción en tiempo real”, dijo Wakatsuki.

Dijo que el equipo ya lo intentó en SACLA, pero no funcionó. «CO».₂ Las moléculas son tan pequeñas, dijo, que se mueven tan rápido que es difícil captar el momento en que se adhieren al sustrato. «Además, el rayo láser de rayos X es tan poderoso que no podemos mantener los componentes en él el tiempo suficiente para que se produzca una reacción. Cuando presionamos mucho para hacerlo, pudimos romper los cristales».

Agregó que la próxima actualización de alta potencia del LCLS probablemente resolverá este problema, ya que los pulsos llegarán con frecuencia (un millón de veces por segundo) y se pueden ajustar individualmente a la potencia óptima para cada muestra.

Wakatsuki dijo que su equipo continúa colaborando con el grupo de Erb, trabajando con el grupo de entrega de muestras de LCLS y con investigadores en las instalaciones de microscopía crioelectrónica (crio-EM) en SLAC-Stanford para encontrar una manera de hacer que este enfoque funcione.

Los investigadores del Centro RIKEN Spring-8 y el Instituto Japonés para la Investigación de la Radiación Sincrotrón también contribuyeron a este trabajo, que recibió una importante financiación de la Oficina de Ciencias del Departamento de Energía. Gran parte del trabajo preparatorio para este estudio fue realizado por el pasante de verano de SLAC, Yash Rao; Los pasantes Brandon Hayes, I Han Dao y Manat Kaur también hicieron contribuciones clave. El Instituto Conjunto del Genoma del Departamento de Energía proporcionó el ADN utilizado para producir las muestras de ECR. SSRL, LCLS, Advanced Photon Source y el Joint Genome Institute son instalaciones para usuarios de la Oficina de Ciencias del Departamento de Energía.

La frase: Hasan Demirci et al., Ciencias centrales de la ACS25 de abril de 2022 (10.1021/acscentsci.2c00057)

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